Chymotrypsine

Glande Anatomie : 3 parties : la tête, le corps, la queue 2 Canaux : canal de Wirsung 1 sphincter à Fonction exocrine : --Production de 1,5 à 2 L/J de suc pancréatique alcalin (composé d’ions bicarbonates et d’enzymes digestives : trypsine, chymotrypsine, amylase, lipase) -ERCP : examen endoscopique pour des patients qui souffrent de lithiases biliaires IX. Le foie à Glande Grosse glande située au dessous de la couple diaphragmatique Divisée en plusieurs lobes : un grand lobe (à droite), un

Collagènase + élastase Protides Lipase (+ colipase) lipides Carboxypeptidase A,B peptides Nucléotidases (ribonucléase, ADN ou ARN désoxyribonucléase) Le suc pancréatique : Cellule pancréatique exocrine P a g e | 27 Protéases  Trypsine et la chymotrypsine = endopeptidases = Principales enzymes protéolytiques  Libération d’oligopeptides et d’acides aminés  Carboxypeptidase détache les AA de l’extrémité carboxyterminale Autres enzymes du pancréas Trypsine  La proélastase élastase Les enzymes

duodénum est hydrolysée en trypsine par une entéropeptidase liée à la membrane des entérocytes (= cellules intestinales). La trypsine est une protéase qui peut dégrader tous les types de protéines et qui va activer les autres types de protéases( chymotrypsine, élastase, collagénase , carboxypeptidase...). Chaque enzyme a une action spécifique c’est-à-dire qu’elle dégrade la liaison peptidique entre des acides aminés particuliers. Régulation de la sécrétion du suc pancréatique : La sécrétion du

|Hydrolyse | |Pepsine |Protéines |Hydrolyse | |Trypsine |Protéines |Hydrolyse | |Chymotrypsine |Protéines |Hydrolyse | |PAH |Phénylalanine |Hydroxylation | |Enzyme A (gpe sanguin) |Substance H

saprophytes (non dangereux pour la santé) constituant la flore intestinale. L'intestin sécrète bien de l'albumine, mais celle-ci est digérée et ne se retrouve pas dans les selles. On y trouve par contre quelques enzymes encore actives, comme la chymotrypsine et les nombreuses bactéries Leur coloration brune est due aux pigments biliaires : stercobiline et urobiline. Chez une personne dite saine, on n'y trouve que peu de lipides, mais beaucoup de fibres et de graisses non digérables. Le rapport C/N

Amidon Amylase sucres réducteurs Amidon HCL sucres réducteurs L’hydrolyse de l’amidon par l’amylase salivaire est plus rapide que celle du HCL. b-Expériences 2 certaines substances de l’estomac et de l’intestin tel que la pepsine, la trypsine, la chymotrypsine, la carboxypeptidase et l’amynopeptidase ont coupés la chaine protéique. Ce qui conduit à la formation d’acides aminés. Protéines acides aminés c-Expériences 3 les sels biliaires contiennent des substances comme la lipase qui coupe les lipides

Terminologie des enzymes : Le enzymes sont généralement nommées à partir du noms de leurs substrats auquel on ajoute le suffixe -ase : exemples : amylase, protéase, lipase, osidase ( lactase, maltase, saccharase ) … exceptions : pepsine, trypsine, chymotrypsine … B) Les phénomènes chimiques de la digestions . La digestion chimique commence par l'action des sucs digestifs, salivaire, gastriques, pancréatique sécrétés dans le tube digestif. Sécrétions Composé(s) actif(s) Substrat Produit obtenu

peuvent pas rendre une réaction endergonique, elles ne catalyseront donc que des réactions exergoniques. De plus, les enzymes ne déplacent pas les équilibres de réaction qui ne dépendant que de ΔG. I.B.2) Mécanismes moléculaires Exemple : la chymotrypsine Enzyme protéolytique pancréatique, action par clivage des liaisons Phe-X et Trp-X. Le site actif contient une triade catalytique comportant une sérine activée (élément le plus actif du site) : famille des sérines protéases. L'Asp oriente l'His

forme inactives et c’est dans l’intestin grêle qu’elles se transformeront en leur forme active. Bref, le suc pancréatique contient des enzymes qui contribuent à l’hydrolyse de glucides comme l’amylase pancréatique. Il contient de la trypsine, chymotrypsine et carboxypeptidase qui vont hydrolyser des protéines et des polypeptides. Pour l’hydrolyse des triglycérides il y a l’enzyme nommée lipase pancréatiques. Puis, la ribonucléase et désoxyribonucléase hydrolysent les acides nucléiques. Ces libérations

par sa propre activité. Quoiqu'un modèle intéressant, ce n'est pas un cas très courant. 6.5. Modifications covalentes Nous avons vu comment un précurseur inactif peut être activé quand on lui fait subir une protéolyse limitée (exemple de la chymotrypsine). D'autres modifications incluent le transfert de groupements chimiques. Il existe des systèmes de phosphorylation / déphosphorylation, méthylation / déméthylation, acétylation / déacétylation qui justement activent ou inactivent plusieurs enzymes