Chymotrypsine

moindre mesure, la chymotrypsine et par conséquent gênent la digestion des protéines par les animaux monogastriques et certains jeunes ruminants (Leiner, 1994). Il existe dans le soja deux catégories principales d’inhibiteurs de la trypsine : Kunitz et Bowman-Birk. Les inhibiteurs de la trypsine du soja Kunitz lient la trypsine en un rapport moléculaire 1:1. Les inhibiteurs de la trypsine Bowman-Birk ont deux sites de liaison, un qui lie la trypsine et l’autre la chymotrypsine. Il est déconseillé

source, la plupart des protéines de la lumière sont dégradées en acides aminés qui sont absorbés dans l'intestin grêle. Les protéines sont scindées dans l'estomac en fragments peptidiques par la pepsine, puis dans le grêle par la trypsine et la chymotrypsine, les principales protéases sécrétées par le pancréas. 12 Ces fragments sont ensuite scindés en acides aminés libres par la carboxypeptidase pancréatique et l'aminopeptidase, localiées sur les membranes luminales des cellules épithéliales de

procaïnamide, cyclosporine 4. Enzymes : acétylcholinestérase, enzyme de conversion de l’angiotensine (ACE), pseudocholinestérase, glucose-6-phosphate-déshydrogénase (GPD) et autres enzymes érythrocytaires, trypsinogène immunoréactif (IRT) et chymotrypsine, isoenzymes de l'amylase et macroamylases ; Isoenzymes de CK, LD, ALP 5. Coprologie fonctionnelle et Graisses fécales 6. Hormones : 17-hydroxyprogestérone, 11-désoxy-cortisol, corticotrophine (ACTH), aldostérone, gastrine, rénine, peptide C, glucagon

H 2N COOH n 1 hydrolyse enzymatique H 2N 1 2 coupures COOH i H 2N i+1 COOH j H 2N j+1 fragments peptidiques COOH n Exemples d'endopeptidases avec leurs spécificités : Enzyme Source résidu i trypsine pancréas de boeuf Arg, Lys chymotrypsine pancréas de boeuf Phe, Tyr, Trp Sa protéase Staphylococcus aureus Asp, Glu Fm protéase Flavobacterium meningosepticum Pro thermolysine Bacillus thermoprotéolyticus résidu (i+1) particularité sauf (i+1) = Pro Ala, Val, Leu Ile, Met

currentpoint CO NH acide aminé 1 NH CO CH CH R1 R2 acide aminé 2 liaison peptidique scindée méthode d'hydrolyse Chimique bromure de cyanogène hydroxylamine 2-nitro,5-thiocyanobenzoate Enzymatique trypsine (3.4.21.4) chymotrypsine (3.4.21.1) pepsine (3.4.23.1) thermolysine (3.4.24.4) clostripaïne protéase staphylococcique CO MET entre ASN-GLY ! LYS , ARG PHE , TRP , TYR PHE , TRP , TYR et autres ARG GLU , ASP!! CYS VAL , LEU , ILE currentpoint

exigeait des conditions dures (milieu acide ou basique fort, température élevée). La nature sait réaliser ces réactions dans des conditions très douces. Nous allons le voir à travers la cassure de la liaison peptidique des protéines grâce à la chymotrypsine (une protéase). Dans cette réaction l’imidazole de l’histidine joue un rôle clé de par son caractère amphotère. serine 195 N : H O: : : : O O: - N R O R'HN H histidine 57 aspartate 102 H R'HN N :N O

comme en particulier le développement de l'amertume dans les extraits protéolysés. Les enzymes digestives produites actuellement à partir des viscères de poisson sont essentiellement la pepsine (enzyme active en milieu acide) la trypsine et la chymotrypsine (actives en milieu neutre ou basique). Les enzymes de poissons sont actuellement employées pour la fabrication d’autolysats ou d'arômes à destination de l’alimentation humaine, comme agents de pelage, dans la préparation des œufs de poissons, pour

pancréatique transforme les lipides en glycérol + acides gras. - La (désoxy-)ribonucléase scinde les acides nucléiques en nucléotides. - Le trypsinogène, activé en trypsine par l’entérokinase de l’intestin grêle ; le chymotrypsinogène, activé en chymotrypsine par la trypsine ; la procarboxypeptidase, activée en carboxypeptidase par la trypsine ; continuent, toutes les 3, la digestion des protéines en transformant les gros polypeptides en plus petits peptides. La sécrétion du suc pancréatique est activée

riche en bicarbonate, ainsi que plusieurs enzymes. Le bicarbonate neutralise l’acidité du chyme et agit comme un tampon. Parmi les enzymes pancréatiques, on peut citer des protéases sécrétées dans le duodénum sous forme inactive: la trypsine et la chymotrypsine. Ces enzymes sont activées après avoir été libérées dans la lumière du duodénum. Elles clivent les polypeptides dans des polypeptides de plus petites tailles. La carboxypeptidase pancréatique permet de cliver les polypeptides dans des petites

significativement actives qu’à 5-6 mois de gestation. Leur sécrétion demeure faible. L’amylase et l’élastase sont absentes jusqu’à l’âge de 4-6 mois. Elles atteignent les taux adultes à 3 ans. L’activité protéolytique pancréatique due à la trypsine, la chymotrypsine et l’élastase 2, est très faible à la naissance (chez le prématuré et le nouveau-né à terme) mais facilement stimulable par un substrat protéique. L’activité lipase pancréatique est très réduite à la naissance, mais augmente rapidement pour atteindre