Chymotrypsine

saprophytes (non dangereux pour la santé) constituant la flore intestinale. L'intestin sécrète bien de l'albumine, mais celle-ci est digérée et ne se retrouve pas dans les selles. On y trouve par contre quelques enzymes encore actives, comme la chymotrypsine et de nombreuses bactéries. Leur coloration brune est due aux pigments biliaires : stercobiline et urobiline. Chez une personne dite saine, on n'y trouve que peu de lipides, mais beaucoup de fibres et de graisses non digérables. Le

qui sont absorbés par l’enterocyte et gagnent le système porte. Les glucides non absorbés sont hydrolysés dans le colon par fermentation. 2) protides apport quotidien = 100g:jr La pepsine gastrique et les protéases pancréatiques (trypsine, chymotrypsine) dissocient les polypeptides en oligopeptides. Ceux-ci sont sont hydrolysés en di-peptides et en acides aminés par l’aminopeptidase de la bordure en brosse de l’entérocyte. Les acides aminés gagnent la veine porte. Les proteines ayant échappé à

des lactases et des peptidases. -Le suc pancréatique arrive à l’intestin grêle par différents canaux. Ce liquide incolore au PH neutre est le plus important pour la digestion. Il contient plusieurs enzymes : deux protéinases (la trypsine et la chymotrypsine) découpent les protéines, une lipase décompose les graisses, l’amylase achève l’hydrolyse de l’amidon en maltose qui sera ensuite transformé en sucres simples assimilables (glucose et fructose). -------------------------------------------------

( formation d’un peptide DNP) -Coupures spécifiques de peptides Outils chimique : Bromure de cyanogène, Acide 2-nitro-5-thiocyanobenzoique, hydroxylamine Outils Biologique : Exopeptidase, endopeptidase, trypsine(enzyme de l’estomac), chymotrypsine -Cartes peptidique Digestion de la proteine en peptides Permet de distinguer des differences en AA dans une proteine Electrophorèse bi dimensionnelle 1- Séparation par le point isoelectrique (pl) : isoelectrofocalisation (IEF)

38) chaine respiratoire céline + cours p15 - 39) NAD absorbe à 340 nm (schéma) mesure de l’activité de lactate DH p9 - 40) glucagon agit sur le glycogène p13 - 41) que savez vous sur le lysozyme ; la trypsine p44 ; p20 -42) catalyse par chymotrypsine p20+p46 - 43) effet tension de substrat p45 -44) triade catalytique p47 http://www.esi.umontreal.ca/~syguschj/cours/BCM1502/Web-Notes/5a_Mecanismes%20enzymatiques_Chymotrypsine.pdf - 44bis) mécanisme d’une enzyme (exemple s érine protéinase)

On écrira les réactions chimiques de la façon suivante : E S P (S : substrat , E : enzyme , P : produit) Activité 1.2 : Comment appelle-t-on une enzyme ? Enzyme Glucose oxydase Amylo-synthétase Amylase salivaire Maltase Lactase Saccharase Chymotrypsine Trypsine Substrat Glucose Glucose phosphate Amidon Maltose Lactose Saccharose Protéines (Tyr, Phé, Trp) Protéines (Lys, Arg) Type de réaction catalysée Oxydation Synthèse Hydrolyse Hydrolyse Hydrolyse Hydrolyse Hydrolyse Hydrolyse Notez que

distingue trois temps : - Les protéines sont initialement altérées au niveau de l’estomac par l’acide chlorhydrique. - Elles sont ensuite découpées de l’intérieur par des endopeptidases : la pepsine, issue de l’estomac, ainsi que la trypsine et chymotrypsine, provenant du pancréas. - Puis leurs extrémités sont attaquées par des exopeptidases : les carboxypeptidases et les aminopeptidases de l’intestin grêle. On obtient ainsi des acides aminés, soit regroupés par deux ou trois, soit isolés, qui

Le pancréas est une glande annexe de l’appareil digestif qui produit environ 2 litres de suc par jour. Ce liquide incolore au PH neutre est le plus important pour la digestion. Il contient plusieurs enzymes : deux protéinases (la trypsine et la chymotrypsine) découpent les protéines, une lipase décompose les graisses, l’amylase achève l’hydrolyse de l’amidon en maltose qui sera ensuite transformé en sucres simples assimilables (glucose et fructose). La bile est synthétisée par le foie et stockée dans

provenant de la desintegration des cellules epitheliales. La digestion des protéines debute dans l'estomac où la pepsine va dégrader les protéines en fragments peptidiques. Elle continue ensuite dans l'intestin grele ou c'est alors la trypsine et la chymotrypsine, sécrétées par le pancréas, qui poursuivent la degradation. Deux autres enzymes interviennent aussi dans cette dégradation des protéines en scindant les fragments peptidiques en acides aminés: la carboxypeptidase, sécretée par le pancréas,

5 litre par jour et contient essentiellement des substances minérales et des enzymes substances minerales : Na (sodium) , K (potassium) enzymes : CCK-PZ (cholécystokinine - pancréozymine) hormone peptidique de 323 acides aminés , trypsine , chymotrypsine pour les protides , amylase et peu de maltase pour les glucides , lipase , phospholipases lécithinase et cholestérosestérase pour les lipides --> rôle de ses composants : des bicarbonates, sels dont la teneur élevée rend le suc alcalin, c'est-à-dire