Cystéine

DÉCARBOXYLATION NH2 R1 CH COOH R1 CH2 NH2 Amine + CO2 Acide Aminé 3.2.3. DÉCARBOXYLATIONS ET MÉTABOLISME INTERMÉDIAIRE Les amines biogènes sont des constituants d’autres molécules biologiques : Sérine  éthanolamine : dans les phospholipides Cystéine  cystéamine : dans le coenzyme A Aspartate  -alanine : dans le coenzyme A Thréonine  aminopropanol : dans la vitamine B12 (cobalamine). Certaines de ces amines peuvent ensuite être oxydées en aldéhyde, puis en acide gras. 3.2.4. APPLICATIONS

mais. Tableau 3.2. : Contenu de la graine de soja en acides aminés PROTEINES DE SOJA ACIDES AMINES INDISPENSABLES (en mg / g de protéines) REFERENCE FAO / O.M.S Histidine 28 19 Isoleucine 50 28 Leucine 85 77 Lysine 70 58 Méthionine + cystéine 28 19 Phénylalanine + tyrosine 88 63 Thréonine 42 34 Tryptophane 14 11 valine 53 35 2.2. Produits de Transformation du Soja 1° Le lait de soja Le lait de soja est connu en Chine depuis plus de 2000 ans. Par sa valeur nutritive, il remplace

qui utilisent les ions Ca2+ et Mg2+ pour leur fonctionnement enzymatique, et ainsi empêcher la coupure des protéines de la chaine respiratoire. Enfin, on trouve de la BSA, albumine qui va protéger les mitochondries de l’action protéasique, et de la cystéine qui va détourner l’action des protéases. La température de travail est de 4°C car c’est une température à laquelle les protéases sont inactives. Une fois les cellules éclatées, il s’agit de procéder à des centrifugations différentielles pour isoler

paracétamol dépend de la dose administrée, « à  dose thérapeutique » on observe : * la quasi-totalité du paracétamol est éliminée par les urines (plus de 90%) en 24h sous forme conjuguée avec l’acide glucuronique ( 60%), sulfurique (35%) et la cystéine ( 3%) * une faible fraction (5 à 8%) sera métabolisée via un système oxydatif dépendant du cytochrome P450 (notamment l’iso forme CYP 2E1) en un intermédiaire N-hydroxyparacétamol, donnant lui-même une quinone-imine extrêmement toxique que l’on

davantage polaires que leurs pairs hydrophobes ou aliphatiques non polaires. Les acides aminés soufrés La méthionine (fonction thioéther); La cystéine (fonction thiol). www.siteduzero.com Les acides aminés 16/39 On dit que la méthionine est un donneur de méthyle, du fait de la liaison thioéther peu réactive. En revanche, la fonction thiol de la cystéine est très réactive, ce qui lui permet, avec un homologue de réaliser un pont disulfure, formant une cystine (état oxydé) Les acides aminés alcools

pour différentes valeurs de pH et concentrations en substrat : a) Déterminez Vmax et KM à chacun des pH. Tracez les courbes Vmax = f (pH) et KM = f (pH). Qu’observez-vous ? b) La papaïne comporte dans son site actif un groupement thiol (résidu cystéine 25) et un groupement imidazole (résidu histidine 159). Les pKa de ces 2 groupements dans la protéine sont respectivement 8,2 et 4,2. Quelles sont vos conclusions ? pNPH (mM) pH 4 pH 5 pH 6 pH 7 pH 8 0,71 0,047 0,1 0,2 0,143 0,067 v (M .min-1)

120 kDa (5). La forme cytoplasmique est liée à une protéine : Keap1 (Figure 1). 9 • Le couple Nrf2-Keap1 Lorsqu’il y a augmentation de la quantité de ERO (ou ROS en anglais) dans la cellule, ceux-ci vont réagir avec les résidus cystéines de Keap1 avec comme conséquences, d’une part, le non recrutement du complexe d’ubiquitination et donc, l’absence de dégradation de Nrf2, et d’autre part, l’absence de fixation à Nrf2. Ces deux phénomènes favorisent une augmentation et une

C'est ce qui se passe pour les atomes de souffre normalement enfouis bien à l’abri, au cœur de la protéine. Deux atomes de souffre ont tendance à se lier, sous la forme d’un pont disulfure, c’est à dire entre deux acides aminés soufrés (comme la cystéine). Cette association protéique par des ponts disulfures est responsable de la coagulation de l'ovalbumine. De plus la liaison des protéines entre elles fait apparaître un réseau de protéines dénaturées qui emprisonne les molécules d’eau, d’où la rigidité

devient aromatique  pour ça que acide SN = hydrolyse des amides (amide + eau  acide + amide) : que ds conditions fortes (HCl ou NaOH concentré et eau a 100C) car liaison amide = très stable A.A, PROTEINES ET PEPTIDES a.a = tous L (tous S sauf cystéine) a.a hydrophobes : Gly, Ala, Phe* a.a hydrophile : Ser, Cys, Tyr a.a cide : Asp, Glu a.a basique : Lys*,His* Forme zwit de la glyine ; F= 232C et solubilité = 250g/L au PI : INSOLUBLE (isole prot) Hydrolyse des prot :

notamment le soufre, le calcium, le phosphore, le fer et le sodium. Autres éléments essentiels à la survie; soufre, calcium, phosphore, fer et sodium. Exprimer le rôle pour chacun des éléments mentionnés en 3.1.2. Soufre : Les acides aminés cystéine, méthionine, homocystéine et taurine contiennent du soufre, de même que quelques enzymes communes à toutes les cellules vivantes. Les liaisons disulfure entre polypeptides jouent un rôle très important dans l'assemblage et la structure des protéines