Peptide

25 3.1. AMINOACIDES SUBISSANT UNE MODIFICATION POST-TRADUCTIONNELLE .................................. 25 3.2. AUTRES AMINOACIDES .......................................................................................................... 26 LES PEPTIDES . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 26 4.1. 4.1.1. LA LIAISON PEPTIDIQUE .....................

Synthèse peptidique - protection - déprotection - activation - application à la synthèse de Gly-Ala - UdPPC -Tarbes - 12 déc 2012 - André GILLES Peptides Un peptide est une molécule constituée d'acides aminés enchaînés par un lien peptidique (amide). Par convention, on place à gauche l'acide aminé N terminal et à droite l'acide C terminal : R' H COO- N H3N+ C O Acide aminé NH3+ terminal R liaison Acide aminé COO- terminal peptidique UdPPC -Tarbes - 12 déc 2012

clivage de l’aminoacide C-terminal des peptides. Cette catalyse libère l’aa C-terminal. LA trypsine hydrolyse des liaisons peptidiques dans lesquelles la fonction carbonyle est fournie par la lysine ou l’arginine. Spécificité de la chymotrypsine -AA1-CO--NH-AA2L’aminoacide 1= Phe, Trp, ou TYR Le tryptophane est detruit par l’hydrolyse acide à 120 °C Bromure de cyanogène 9 λ nm Spectres d’absorption des aminoacides de l’UV Interprétation Nona peptide = 9 résidus, (Ala, Leu, Gly, Glu

mensuelle. Il a été développé par le laboratoire pharmaceutique suisse La Roche originellement pour traiter les anémies (MIRCERA). Autres EPO de synthèse Il existe de nombreux autres types en cours de développement. Une classe particulière sont les peptides mimant l'érythropoïétine qui agissent sur le récepteur de l'érythropoïétine et dont la séquence d'acides aminées n'a rien à voir avec cette dernière. La première molécule de ce type, appelé hématide, est un oligopeptide modifié, produit par une bactérie

CMH présentent les peptides aux lymphocytes T V! V" Figure 1bis : le complexe TCR-CD3 (Cours de Janis Kuby Editeur DUNOD) TCR TCR Boucles hypervariables CDR 1 et 2 ! en rose CDR1 et 2 " en bleu CDR3 ! et " en vert CMH-Ipeptide Peptide vert Figure 2 : structure d’un complexe TCR-CMH-I-peptide (Davis et al 1998 Annu Rev Immunol 16: 523) HLA-A2 HLA-A2 HLA-A2 HLA-A2 HLA-A2 HLA-B27 Figure 3 : les TCR sont spécifiques d’un complexe CMH-peptide (Cours de Janis

Rennes Bat 8 - 1er étage Pôle Molécules Service de Génétique Moléculaire et de Génomique Médicale CHU de Rennes - Hôpital Pontchaillou 1 BIOCHIMIE STRUCTURALE: DES AA AUX PROTEINES I. II. III. LES ACIDES AMINES LES PEPTIDES / PROTEINES - STRUCTURES LES PEPTIDES / PROTEINES - FONCTIONS 2 CHAPITRE I: LES AMINO-ACIDES 3 Cation Anion R H CH NH3 COOH pK pK1 C R H CH NH3 + COO - R CH H p K2 pKN COO - NH2 pH alcalin pH acide pKC: Dissociation

AMINOACIDES SUBISSANT UNE MODIFICATION POST-TRADUCTIONNELLE .................................. 25 3.2. AUTRES AMINOACIDES .......................................................................................................... 26 LES PEPTIDES . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 26 4.1. 4.1.1. LA LIAISON PEPTIDIQUE .................

pathologie tau, ce qui pourrait expliquer qu’on ne constate pas une réelle amélioration de l’état des patients. Il y a deux explications possibles : - ou les peptides amyloïdes ne sont que des marqueurs de la pathologie Alzheimer, et par conséquence leur disparition n’enraye nullement l’avancée de la maladie ; - ou l’on considère que le peptide amyloïde est le neurotoxique à l’origine de la maladie, en l’éliminant du cerveau des patients, on supprime la cause, mais il est trop tard pour enrayer la

déterminer la composition en acides aminés de petits peptides obtenue apres hydrolyse. Pour ce faire des tri-peptides provenant de la solution de caséines hydrolysée (cf partie II) on eté isolés et nous allons utilisé la technique de chromatographie de partage afin de determiner leurs composition en aa à partir d'une gamme d'aa isolés que nous allons faire migrer en même temps. Cependant bien qu'utilisé fréquement pour determiné la composition en aa d'un peptide, cette méthode n'est pas utilisée pour le séquencage

par le CMH mais contrôlé par le CMH dépendant d’Ag (pour ADCC) non spécifique d’Ag pour cytoxicité naturelle Lymphocytes T   non restreint par le CMH  reconnaissance de phosphoantigènes (prdts pharma. ou peptides mycobactériens) LT CD8+ cytotoxiques Reconnaissance d’un peptide antigénique  restreint par le CMH  spécifique d’Ag complexe CMHI- Mode de reconnaissance de la cible Les mêmes mécanismes sont utilisés avec une préférence pour l’un ou l’autre mécanisme selon les cellules