La Catalyse Enzymatique Hydrolyse

hépatique est incubé avec de l’acide phosphorique, de la glycogène phosphorylase, de la transférase, et de l’a1-6 glucosidase. Le rapport moles de glucose-1-phosphate sur moles de glucose formés dans ce mélange est de 100. Quel est le déficit enzymatique chez ce patient ? Faculté de Médecine Pierre & Marie Curie Cahier d'Exercices en Biochimie / PCEM1 Métabolisme glucido-lipidique / 4 2. NEOGLUCOGENESE 2.1 Dans la néoglucogenèse, lorsqu’on passe du pyruvate au glucose, quatre enzymes

14 I. Introduction 14 1) Les enzymes 14 2. Mise en évidence de l’activité enzymatique 15 3. Extraction/purification 15 II. Réaction et cinétique enzymatique 15 1. Réaction enzymatique 15 2. La cinétique enzymatique 16 3. Signification des paramètres Vm et Km 18 III. Les effecteurs enzymatiques 19 1. Les activateurs 19 2. Les inhibiteurs 20 3. Modulation de l’activité enzymatique 21 CHAPITRE 5 La glycolyse 22 I. Introduction 22 II. Les étapes de la glycolyse

rencontrent inévitablement dans notre vie. Ils sont dotés de plusieurs caractéristiques qui les diffèrent les un des autres. Ils pénètrent dans les organismes par les diverses voies d’exposition, ensuite ils seront métabolisés par des systèmes enzymatiques complexes. Parmi les différentes familles d’insecticides, on s’intéresse aux Organophosphorés, et plus particulièrement au Chlorpyriphos qui intervient comme matière active très utilisée au niveau agricole et ménager. I. Les organophosphorés

assemblage monomères → élimination 1 molécule H2O par liaison covalente formée   Digestion inverse processus → rompt liaison covalente par ajout molécule H2O + aide enzymes spécifiques = hydrolyse enzymatique (sucs digestifs)   Ctnes variétés d'enzymes hydrolytiques catalysent digestion. 1 type d'enzymes spé catalyse 1 catégorie de macromolécules.  Décompo chimique précédée fragmentation mécanique des alims (mastication, brassage stomacal...)   Alims fragmenté en petits morceaux → plus grandes surface

CHAPITRE 11 CONTRÔLE DE L’ÉVOLUTION DES SYSTÈMES CHIMIQUES 1 Changement de réactif pour la formation d’un ester 1. Pourquoi changer de réactif ? Les réactions d’estérification et hydrolyse sont lentes, inverses l’une de l’autre et donc limitées. Pour rendre impossible la réaction inverse et avoir une transformation totale, on change le réactif. 2. Formation d’un ester à partir d’un anhydride d’acide O R C + R C OH O R R C O C O anhydride d’acide alcool ester acide carboxylique O R R

: les triacylglycérols Lipides membranaires : les glycérophospholipides et les sphingolipides Stérols et stéroïdes Double couche lipidique et membranes biologiques 81 82 82 84 86 88 PARTIE II CATALYSE BIOLOGIQUE : STRUCTURE ET MÉCANISME D’ACTION DES ENZYMES CHAPITRE 5 • Cinétique enzymatique Relations entre la vitesse de réaction et la concentration du substrat ou de l’enzyme Théorie du complexe stéréospécifique et propriétés cinétiques des enzymes Équation de Michaelis-Menten Détermination

LES BIOCARBURANTS ET COCKTAILS ENZYMATIQUE Problématique: Pourquoi utilise-t-on des enzymes (cocktails enzymatiques) dans la fabrication des nouveaux biocarburants et comment les utiliser au mieux? Actuellement nous ne pouvons ignorer l’importance de la recherche de nouvelles ressources d’énergies renouvelables du fait de de la forte médiatisation autour de ce sujet. Parmi ces ressources, les biocarburants occupent une place importante. On leur associe systématiquement des enzymes. Mais

Chapitre 4: Vitesse initiale d’une réaction enzymatique et équation de MICHAELISPr. Richard G. Maroun Enzymologie Fondamentale et Moléculaire EFMBL4Chapitre 4: Étude des réactions enzymatiques à l’état stationnaire (un seul substrat). Vitesse initiale d’une réaction enzymatique et équation de MICHAELIS Pr. Richard Maroun 21. Les enzymes Michaeliennes  Il existe plusieurs mécanismes enzymatiques différents selon l'enzyme considérée:  Les enzymes dites michaeliennes: Chaque site actif se comporte

désencollage des produits amylacés peut se faire avec H2O2 (par oxydation) ou par procédé enzymatique. Dans le cas de désencollage des articles confectionnés seul le procédé enzymatique peut se faire, car l’eau oxygénée risque de détruire les couleurs des vêtements colorés et de dégrader la matière ainsi d’oxyder certains accessoires. Le traitement enzymatique est de loin le traitement le plus utilisé. Le désapprétage enzymatique s’effectue généralement dans un bain d’eau chauffé à 60°C contenant l’enzyme (amylase)

(nutriments) Amidon + eau → glucose (C6H10O5)n + n H2O → n C6H12O6 c’est une hydrolyse 1) Hydrolyse spontanée emplois d’amidon après 6 mois un peu (= amidon + eau) de glucose présent 2) Hydrolyse acide 000│00│0000│000│0│00000│000│00000│00│00000│0000│ remarque : -acide non consommé → -accélère une réaction très lente - est un catalyseur (accélère une réaction et ne change pas) 3) Hydrolyse par la salive Salive = eau 99 % sels minéraux protéines 0.5 %