La Catalyse Enzymatique Hydrolyse

Michaelis ; * La Vmax qui correspond à la vitesse maximale et ; * v, la vitesse initiale. II. Principe La trypsine est une enzyme digestive du suc pancréatique qui a pour but de digérer les protéines. La trypsine est une endoprotéase qui hydrolyse les liaisons peptidiques dans lesquelles un acide aminé basique, la lysine ou l’arginine engage sa fonction acide. Elle coupe en C-terminal de ces acides aminés. Nous pouvons étudier ces paramètres cinétiques à partir d’un substrat synthétique :

dans l'alimentation: sucrose, lactose et maltose (dégradés en monosaccharides au cours de la digestion) Sucrose = glucose + fructose Lactose = glucose + galactose Maltose = glucose + glucose - Expliquer la synthèse des disaccharides et leur "hydrolyse" en monosaccharides. Réaction de synthèse d’un disaccharide : par la perte d’une molécule d’eau. C6(H2O)6 + C6(H2O)6 C12(H2O)11 + H2O Réaction d’hydrolyse d’un disaccharide : scission par l’ajout d’une molécule d’eau. C12(H2O)11 + H2O C6(H2O)6

...... Principales voies de formation des composés d’arôme ................ Biosynthèse................................................................................................... Action enzymatique directe ......................................................................... Action enzymatique indirecte...................................................................... Voie pyrolitique............................................................................................. Récupération

chlorhydrique concentré. On chauffe la suspension pour réaliser une hydrolyse. On obtient un hydrolysat de protéines. Cela permet une extraction efficace du L-glutamate car c‟est le seul acide aminé de l‟hydrolysat faiblement soluble dans l‟acide chlorhydrique concentré. Le glutamate était ensuite isolé et purifié par cristallisation. 2010 Figure 2 Hydrolyse du gluten de blé dans des poteries[8] Cependant, cette méthode d‟hydrolyse du gluten comportait des risques pour les travailleurs et pour

o g i e t h é o r i q u e I . I n tr od uc ti o n – D é fi ni t i on s A. Enzyme Protéine présentant des propriétés de catalyse spécifiques d’une réaction chimique du métabolisme de l’être vivant qui la produit. • • • • L’enzymologie est l’étude des enzymes. Le substantif « enzyme » est du genre féminin. Toutes les enzymes sont des protéines. Les protéines enzymatiques sont des catalyseurs, c’est-à-dire qu’en agissant à des concentrations très petites, elles augmentent la vitesse des réactions

réduction des dérivés nitrés grâce aux enzymes réductases ce qui va avoir pour conséquence la formation d’un amine. Elles peuvent aussi être catalysés par des cytochromes P 450 et des aldéhydes réductases et des cétones réductases. Hydrolyse (esters, amides, composés phosphorés) : Les esters, les amides et les composés phosphorés peuvent être hydrolysés soit par des estérases soit par des amidases. - estérases non spécifiques (cholinastérases, acétylestérases …) - amidases

absorption des glucides Seuls les oses passent facilement à travers les membranes. Or notre alimentation contient de nombreux diholosides (lactose, saccharose), et polyhosides (amidon, glycogène). Ils devront donc être hydrolysés avant d'être absorbés et métabolisés. Etape préliminaire hydrolyse polyolosides et diholosides Cycle des acides tricarboxyliques (cycle de krebs) Chaine transport d'electrons Extraction énergie contenue dans le glucose Le saccharose est une association d'Alpha D glucose et Beta

Classification: 00 2 9 10 0 2 ENZYMES D - Mode d’action-Intervention II - CINETIQUE MICHAELIENNE A UN SUBSTRAT A - Equation de Michaelis-Menten (MM) B - Activités enzymatiques C – Facteurs influençant la cinétique: Cas fréquent en pratique : aléatoire III- CINÉTIQUE MICHAELIENNE À DEUX SUBSTRATS: IV- INHIBITIONS ENZYMATIQUES: A - Inhibitions irréversibles: O S IE S 2 0 0 9 0 1 0 2 B - Inhibitions réversibles: 1 - compétitive 2 - non compétitive 3 - incompétitive 4 - Autres

_________________________________________________________________ 1 PPrroottooccoolleess ddee TTrraavvaauuxx PPrraattiiqquueess TP 1. Séparation de l'alanine et de l'arginine sur résine échangeuse d'ions TP 2. Spécificité des actions enzymatiques : les glycosidases TP 3. Extraction de l'albumine d'un sérum par chromatographie d'affinité TP 4. Structure d’un dipeptide et mise en évidence d'une réaction de transamination par la glutamate oxaloacétate transaminase TP 5. Etude cinétique

réaction étudiée est la réaction d’hydrolyse d’un substrat de type A-B en ses 2 produits A et B. Le substrat est un b galactoside : l’orthonitrophényl-b-D-galactopyranoside ou oNPG (cf cours de biochimie de SV1 : glucides, liaison osidique) qui, après hydrolyse à pH = 7,5 donne d’une part un mélange d’a-D et de b-D-galactose (mutarotation d’un ose en solution) et, d’autre part, un produit coloré en jaune en milieu alcalin (max = 420 nm) : l’ion orthonitrophénolate. O 2N OH O O OH OH O 2N HO pH=7,5 HO