La Catalyse Enzymatique Hydrolyse

témoin positif qui montre que le test n’est pas obsolète, et détecte bien l’enzyme - un témoin négatif qui montre que la bactérie n’est pas auto-agglutinante Principe des réactions biochimiques La catalase est une oxydoréductase héminique qui catalyse la dismutation du peroxyde d'hydrogène en eau et dioxygène : H2O2 → 12O2 (g) + H2O. Résultats théoriques et interprétations possibles Si des bulles se forment, la bactérie possède la catalase. Si rien n'est observable, la bactérie ne possède

défavorable peut être couplée à une réaction favorable si la somme des ∆G’ est négative. - Cela implique un couplage chimique (intermédiaire commun) des deux réactions. - L’ATP est la molécule universelle du couplage. • L’ATP est régénéré par : - Hydrolyse de molécules à haut potentiel de transfert de phosphate. - Utilisation de l’énergie de réactions rédox (photosynthèse, chaîne respiratoire…) : les oxydations cellulaires produisent du NADH et du FADH2 dont la réoxydation libère de l’énergie. Certaines

d'ions, sont transportées dans le sang par des protéines. Exemple: l'hémoglobine est la protéine qui assure le transport de l'oxygène chez les vertébrés. On trouve aussi les férrine qui transportent et stockent le fer dans l'organisme. d) La catalyse enzymatique. Les enzymes sont des catalyseurs protéiques de type globulaire. Elles sont capables de multiplier les vitesses de réaction par des facteurs allant jusqu'à 1012. Leur efficacité et spécificité en font des molécules clé du métabolisme. e)

Commande nerveuse Activation musculaire (potentiels d'action) Phénomènes physiologiques Relargage du Calcium (reticulum sarcoplasmique) Métabolisme anaérobie alactique Métabolisme anaérobie lactique ATP Resynthèse de l'ATP ATP Hydrolyse de Pi + ADP l'ATP ( Myosine-ATPase) Métabolisme aérobie Pi + ADP Phénomènes biochimiques V0 F0 Pmax Phénomènes mécaniques Métabolisme anaérobie alactique Deux réactions métaboliques, qui ne nécessitent pas la présence d'oxygène

Expliquer le terme « nutriments » des monosaccharides. Donner un exemple : Ils sont absorbés directement par l'organisme après ingestion, sans digestion enzymatique. Exemple : glucose, fructose, galactose = « sucres rapides » 5- Définir les polyosides Appelés glucides complexes car assemblage de milliers de monomères. Hydrolysés lors de la digestion pour être absorbés dans l'organisme d'où leur nom de « sucres lents ». Exemple de polymère du glucose : glycogène (sotcké ds foie et

de la polymérisation de flavanols-3 qui ont une grande réactivité. En fonction de la nature des molécules élémentaires polymérisées, on distingue trois types de tanins : Les tanins hydrolysables : ce sont les gallotanins et ellagitanins qui par hydrolyse acide sont capable de libérer respactivement de l’acide gallique et de l’acide ellagique. Ces molécules sont hydrosolubles, en milieu hydroalcoolique comme le vin, elles seront rapidement en solution (Moutounet et al, 1989). Gallotanins et ellagitanins

chacune des enzymes suivantes, utilisées au laboratoire de biologie moléculaire, connaître1 les facteurs en présence utiles à la réaction (substrat, modèles, produits, cofacteurs, effecteurs, conditions physiques), la spécificité de l’activité enzymatique et donner des exemples de l’usage qu’on peut en faire : polynucléotide kinase, terminal transferase, phosphatase alcaline, DNA polymérases, reverse transcriptase, RNA polymérases, poly(A) polymérase, DNA ligases, RNA ligase, topoisomérase, enzymes

Richard G. Maroun EFMBL4 Travaux dirigés Enzymologie fondamentale et moléculaire 2 TABLE DES MATIERES I- Interaction protéine-ligand : caractérisation des sites de fixation page 3 II- Enzymes michaeliennes page 4 III- Inhibiteurs enzymatiques page 8 IV- Enzymes allostériques page 16 V- Cinétiques à plusieurs substrats page 19 VI- Étude des sites actifs page 25 VIII- Énoncés d’exercices d’examen page 27 3 Interaction protéine-ligand : caractérisation des sites de

réserve : les triacylglycérols 82 Lipides membranaires : les glycérophospholipides et les sphingolipides 84 Stérols et stéroïdes 86 Double couche lipidique et membranes biologiques 88 PARTIE II CATALYSE BIOLOGIQUE : STRUCTURE ET MÉCANISME D’ACTION DES ENZYMES CHAPITRE 5 • Cinétique enzymatique 93 Relations entre la vitesse de réaction et la concentration du substrat ou de l’enzyme 94 Théorie du complexe stéréospécifique et propriétés cinétiques des enzymes 94 Équation de Michaelis-Menten

muscle) il est d'abord oxydé en pyruvate sous l'action de la lactate déshydrogénase. On obtient la réaction suivante : CH3-CHOH-COO- + NAD+ ¬¾® CH3-CO-COO- + NADH,H+ Le pyruvate est ensuite oxydé en acétyl-CoA. Cette réaction est catalyse par le complexe multi-enzymatique de la pyruvate déshydrogénase (complexe PDH) constitué de 3 enzymes principales. La pyruvate déshydrogénase (Enzyme E1), ayant la thiamine pyrophosphate (TPP) comme groupement prosthétique assure la décarboxylation du pyruvate et