Thiol

Alcènes (double liaison) - Alcyne (triple liaison) Aromatiques Arènes (présence du noyau benzénique) - Les principaux groupes fonctionnels Fonction monovalentes : CH3 – CH2 – Cl CH3 – CH2 – OH : alcool CH3 – CH2 – NH2 : amine CH3 – CH3 – SH : thiol CH3 – O – CH3 : éther Fonction divalentes : CH3 – CO – CH3 : cétone CH3 – COH : aldéhyde CH3 – C- Cl2 – H : Fonction trivalent : CH3 – COOH CH3 – COOCH2CH3 CH3 – CONH2 CH3 – Cl3 : gène trihalogéné Fonction tétravalent : H2N – CO – NH2 : urée CH3

possède toujours la même séquence c’est ce qui définit sa réactivité biologique Le glutathion (307da) -Le glutathion principal antioxydant intracellulaire tricepeptide -L’acide glutamique est lié par liaison isopeptidique -Le groupement thiol G-SH forme reduite du glutathion Les horomone polypeptidiques : Hormones pancréatiques -Le glucagon est une hormone pancreatique constitué de 29 AA cettte hormone est hyperglycemiante => se fixe sur les cellules hepatique -L’insuline

Préparations CHAPITRE 14 • LES COMPOSÉS ORGANOMÉTALLIQUES 14.1 Préparation 14.2 Réactivité 331 333 337 CHAPITRE 15 • LES ALCOOLS 15.1 Caractères physiques 15.2 Réactivité 15.3 État naturel 15.4 Préparations 15.5 Termes importants. Utilisations 15.6 Thiols 15.7 Thioéthers 349 350 352 366 366 371 375 377 385 386 386 391 392 394 399 400 401 414 414 CHAPITRE 9 • LES ALCÈNES 9.1 Caractères physiques 9.2 Réactivité 9.3 État naturel 9.4 Préparations 217 218 218 236 237 CHAPITRE 10 • LES ALCYNES

semblable à tous les autres dérivés de l’arsenic, ce qui le classe dans la catégorie des toxiques thioloprives. Cela signifie que l’anhydride arsénieux bloque les groupements thiols d’un grand nombre d’enzymes, dont ceux impliqués dans les mécanismes de la respiration cellulaire. C’est cette affinité avec les groupements thiols qui explique que l’arsenic et ses dérivés se fixent notamment sur la peau, qui est un tissu riche en protéines soufrés. Il va également perturber le métabolisme des glucides

La kératine La kératine est la molécule la plus abondante du cheveu. Elle est constituée de 18 acides aminés, dont la cystéine qui joue un rôle important dans la cohésion du cheveu. Par oxydation des ponts disulfures se forment entre 2 fonctions thiol de cystéine voisine, pour produire une cystine. Cette réaction de réticulation latéral (réversible sous l'action d'agents chimique) est utilisé en cosmétique du cheveu (exemple : Pour les mise en plie : permanente, plaque de céramique). SCHEMA

aromatique Trp: moins répandu,plus gros/encombrant Groupement AA latéral polaire (liaison H) non chargé ⇒ Ser, Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln 3 S : Ser T : Thr C : Cys Y : Tyr N : Asn Q : Gln hydroxyle hydroxyle Cβ substitué par un thiol => caractère polaire dérivé d’hydroxylation de la Phe => aromatique et polaire amidification=> amide amidification=> amide Groupement latéral polaire chargé négativement ⇒ Asp, Glu D : Asp E : Glu e-, groupement COOH e-, groupement COOH

FADH2 ( 2ATP ▪ 1 ATP ▪ 2 Co2 ( PRODUCTION DE 9 ATP. STRUCTURE. Elle est composée de l’Ac. Panthonéique + cystéïnamine +H2PO4- Ou + ( alanine. ( liaison amide = Ac panthotéique. Gpement thiols libre= site actif. [pic] [pic] S Adénosyl méthionine. • Principal donneur de méthyl. • Synthétisée par l’organisme. • ( Enzyme utilisant cette coenz= méthltransférase. STRUCTURE. Méthionine

C=C Ar O Cl i - C6H6S DBE = 4 => petite molécule avec DBE important => probablement un cycle aromatique 3100 cm-1 : bande fine indiquant des CH insaturés 2900 cm-1 : pas de CH d'alkyles 2550 cm-1 : bande forte correspondant à la vibration S-H (thiol, à rajouter dans vos tables) 2200 cm-1 : pas de triple liaison 1450-1600 cm-1 : bandes fines compatibles avec C=C Ar SH j - C4H6 DBE = 2 3100 cm-1 : bande fine indiquant des CH insaturés 2900 cm-1 : pas de CH d'alkyles 2200 cm-1 : pas de triple

composés aromatiques et non aromatiques à travers un mécanisme réactionnel catalysé par des radicaux. Les laccases couplent la réduction de O2 en deux molécules d’eau avec l’oxydation de nombreux substrats, tels que phénols, arylamines, anilines, thiols et lignines. Peroxydases de lignine Les peroxydases de lignine sont des glycoprotéines contenant un hème et jouent un rôle crucial dans la biodégradation de la lignine. Les peroxydases de lignine catalysent la dépolymérisation oxydante. Les peroxydases

propose d’étudier le rôle des 3 cystéines, en position 13, 63 et 133, d’une enzyme monomérique E de 155 acides aminés, appartenant à E. coli. Cette enzyme, qui ne possède pas de ponts disulfure, est inactivée en présence d’un agent alkylant des thiols, le NEM (N-éthyl maléimide). Cependant, le mécanisme précis de cette inactivation reste à préciser. Par mutagénèse dirigée du gène « sauvage », une série de gènes mutés sont clonés afin d’être surexprimés chez une souche de E. coli qui n’exprime