Tp Méthode De Dosage Des Protéines

préalable le polycopié du TP concerné y compris et surtout les annexes. Il est fortement conseillé de préparer à l’avance le compte-rendu qui sera remis à l’enseignant à la fin de chaque séance. Prévoir du papier millimétré. Présentation du compte-rendu : - résumer brièvement le but de la manipulation en une dizaine de lignes (inutile de recopier le polycopié !!! ) - faire ressortir les résultats expérimentaux et surtout leurs critiques. - ANNÉE 2009 - 2010 - TP Biochimie LV 232 – Année

l’ensemble du système endomembranaire (F4) et le cytosol contenant les protéines solubles (F5). Lors du TP, les différentes fractions ont été soumises à différents dosages d’activités enzymatiques telles que l’activité de lactate déshydrogénase, l’activité de la glucose-6-phosphatase, l’activité de la cytochrome C oxidase. Ces dosages nous ont permis de mettre en évidence la localisation subcellulaire de l’enzyme dosée. Ce TP nous a permis de définir ce qu’est une enzyme marqueur et de replacer

SUR GEL DE SEPHADEX INTRODUCTION : On se propose au cours de ce TP de séparer un mélange de deux macromolécules protéiques de masses moléculaires différentes (SAB et cytochrome c ) par méthode de chromatographie d'exclusion sur gel séphadex (G50) en déterminant les caractéristiques de notre colonne par exclusion grâce au dextran bleu , de vérifier ensuite notre séparation par spectrométrie et de doser par méthode de Lowry et al nos fraction obtenue . PRINCIPE  ET BUT : La chromatographie

une « couche ». Figure : schématisation des différentes couches de fixation de la pectinase. Concanavaline A Concanavaline A Pectinase Pectinase 2ème groupe 2ème groupe Gel sépharose Gel sépharose 1ergroupe 1ergroupe Lors de notre TP nous avons réalisé et étudié, en mesurant certains paramètres, la fixation de la deuxième couche (la première couche ayant été préalablement fixée par le groupe 1). II. Protocole Après l’ajout de la deuxième couche de concanavaline A sur la colonne

isoélectriques. Le but de ce TP est de purifier la LDH (ici de façon partielle) au moyen d'une chromatographie d'affinité en colonne. Le principe de la chromatographie d'affinité repose sur l'attirance entre l'enzyme et sont substrat. On choisit ici d'isoler l'enzyme sur gel de cibacron analogue du NAD+ (bleu de cibracron fixé par covalence à une phase stationnaire dans une colonne). L'enzyme se fixe alors de manière non covalente au bleu, laissant ainsi les impureté (autres protéines) passer entre les maille

BIOCHIMIE EXPERIMENTALE 1 EXTRACTION DE L’ALBUMINE DU SERUM PAR CHROMATOGRAPHIE D’AFFINITE BUT Le but de ce TP sera d’extraire l’albumine d’un sérum en utilisant une chromatographie d’affinité, de déterminer la concentration d’albumine dans le sérum, puis de vérifier, à l’aide d’une électrophorèse, que la chromatographie a correctement fonctionné. PRINCIPE Chromatographie d’affinité sur Bleu Sepharose CL-6B La chromatographie d’affinité se fait avec une résine sur laquelle nous avons

DONIA Groupe : LAB 2-6 Année universitaire : 2013-2014 Compte rendu n°1 : EXTRACTION DE LA FRACTION SOLUBLE DE LA LEVURE DE BOULANGERIE ET DOSAGE DES PROTEINES. I. BUT : Ce TP a pour but de : * Extraire la fraction soluble de la levure de boulangerie. * Doser les protéines présentes dans la fraction soluble par la méthode de Biuret. II. Extraction de la fraction soluble de la levure de boulangerie : La levure contient une enzyme, se trouvant dans sa paroi interne

viandes de volailles reconstitués et mélangés à des protéines). Ils décident donc de mettre en œuvre un dosage des protéines. Origine du projet Novembre : suite à une évaluation en classe sur les «  lasagnes au cheval  » et aux cours sur les techniques d’étude de l’ADN, ils décident de mettre en œuvre un dernier test par méthode PCR. à La PCR n’étant réalisée que plus tard, en classe de terminale, les élèves ont pris l’initiative d’aller observer un TP similaire de BTS 2e année, pour se familiariser

2014/2015 SIMONATA Adrien Compte rendu TP : La lactate déshydrogénase : purification partielle par chromatographie d’affinité Différentes entreprise utilisent de nombreuses protéines dans divers domaines tels que la cosmétiques, la production de facteurs de croissance, l’agronomie... A l’origine une protéine n’est jamais seul dans l’organisme dont elle est produite, d’où la nécessité de pouvoir la purifier selon diverses méthodes plus ou moins similaire. Nous allons nous intéresser

Compte rendu de TP Purification de lysozyme I/ But Le but de ce TP est la purification de lysozyme, une enzyme qui se localise dans le blanc d’œuf. Pour ce faire, nous allons procéder en trois grandes étapes : 1) Dans un premier temps, nous utiliserons la chromatographie d’échanges d’ions pour séparer les constituants de notre mélange. 2) Dans un deuxième temps, nous