Tyrosinase

(une protéine), la tyrosinase la mélanine (un pigment). La mélanine s’accumule dans des vésicules les mélanosomes. Les mélanosomes migrent et s’accumulent dans les kératinocytes ce qui pigmente la peau. Comment expliquer l’absence de pigmentation de l’albinisme au niveau cellulaire ? Comme le montre le document n°3, il existe 2 allèles possibles du gène responsable de la synthèse de la protéine tyrosinase. Chez un individu sain, l’allèle sauvage conduit à une protéine (tyrosinase) complète (constituée

pales ; les iris, la partie colorée des yeux, sont gris ou bleus. La pupille, le point noir au centre de l'œil, a des reflets rouges. d'après le Magazine de la santé, France5, www.france5.fr/magasinesante/ Document 2 : fragment du gène de la tyrosinase, protéine enzymatique permettant la synthèse de la mélanine. |Numéro des triplets : |  |80 | | |T |C |A |G

L utilisation • L’utilisation de maquillage couvrants Traitement curatif : topiques dépigmentants et méthodes physiques MELANOGENESE LA MELANOGENESE L-TYROSINE Tyrosinase DOPA Tyrosinase DOPAQUINONE O AQ O Réactions oxydatives glutathion Présence de cystéine, de glutathion DOPACHROME CYSTEINYLDOPA Tyrosinase EUMELANINE Mélanine brune/noire PHAEOMELANINE Mélanine jaune-orangé SYNTHESE DE LA MELANINE 1. Voie de la Protéine Kinase A (PK A): • PK A est activée par l’hormone

partir de 1 document /3 points Exercice II.2 : à partir de 3 documents /5 points  Evaluation des Capacités Expérimentales (TP) /4 points Question : A partir des informations et de vos connaissances, expliquez les rôles du gène de la tyrosinase et de l’environnement sur la couleur des lapins himalayens. Analyse de la question : A partir des informations et de vos connaissances : Cette expression rappelle la manière de travailler :  utiliser les données apportées par

hydroxylase Phénylalanine tyrosine Tyrosinase mélanine La phénylalanine est fournie par l’alimentation. L’albinisme est une maladie liée à une autre maladie héréditaire, la phénylcétonurie. Celle-ci se manifeste lorsque la phénylalanine n’est plus transformée en tyrosine : la phénylalanine en excès est transformée en acide phénylpyruvique toxique, dont la présence est décelée dans le sang et les urines. Document 4 Données moléculaires Le gène de la tyrosinase de Marie a été séquencé. Les deux

cette différence de pelage. Pour commencer dans le document 1 on apprend que la couleur du pelage est déterminée par la présence d’un pigment sombre, la mélanine. Or la chaine de biosynthèse de la mélanine commence par l’action d’une enzyme la tyrosinase qui transforme un acide aminé appelé la tyrosine en une substance qui sera ensuite converti par d’autres enzymes afin d’obtenir la mélanine. On peut donc en déduire que la biosynthèse de la mélanine s’effectue sur l’ensemble du corps du lapin sauvage

poil est blanc. La chane de biosynthse de la mlanine dbute grce une enzyme, la tyrosinase, qui transforme la tyrosine (acide amin) en un produit converti ensuite par dautres enzymes en mlanine. N.B. Les lapins himalayens ne vivent pas dans lHimalaya mais sous nos climats. Ils sont simplement appels himalayens cause de leur fourrure blanche qui rappelle la neige. Document 2 Le gne codant la tyrosinase Les tyrosinases des lapins sauvages et himalayens sont codes par le mme gne. Les squences des

couleur des animaux sauvages (c) Document 2: Caractérisation de la tyrosinase La couleur du pelage est due à la présence, dans le poil, d’un pigment sombre: la mélanine. En son absence, le poil est blanc. La chaîne de biosynthèse de la mélanine débute grâce à une enzyme, la tyrosinase, qui transforme un précurseur, la tyrosine en un produit qui est lui- même ensuite converti par d’autres enzymes en mélanine. On détecte la tyrosinase par électrophorèse des protéines de la peau des flancs des animaux

(une enzyme, la tyrosinase) qui le transforme en mélanine. Enzyme : (protéine) ê molécule M Mélanine Doc 4 : Etude de l’enzyme assurant la fabrication de la mélanine Chez les personnes albinos, l’enzyme présente une séquence différente ; l’enzyme n’est pas fonctionnelle, elle ne permet pas la réaction de transformation de la tyrosine. Tyrosinase normale : 529 Acides aminés Extrait : N° …241 242 243 244 245… AA …Leu – Phe -Val- Trp - Met … Tyrosinase anormale : 243

n’a donc pas agit sur les allèles portés par la mère. Elle possède donc les allèles TYRCOD 1 et/ou 2, responsables d’une tyrosinase fonctionnelle. Action de Xba I chez le père donne un fragment de 1590 pb, un de 1060 et un de 530 pb. L’enzyme a donc fragmenté un allèle présenté par le père. Le père présente les allèles TYRALBA 3 et/ou TYRCOD 1 ou 2, codant pour une tyrosinase non fonctionnelle. D’après les fragments produits par l’action de Xho II, combinés aux résultats précédents, on déduit la