Glutathion

Son point fort : sa richesse en chlorophylle qui booste la production de globules rouges, et qui favorise la production d’enzymes au pouvoir détoxifiant. À remplacer hors saison par de la roquette. - L’avocat Ses atouts : sa haute teneur en glutathion, un antioxydant qui favorise l’excrétion des toxines, et de bons gras. À déguster avec du jus de citron, en salade, ou écrasé en guacamole. - La betterave Elle renferme de la méthionine qui aide le corps à traiter les déchets de l’organisme, et

rajoute le suffixe -yl sauf le dernier acide aminé qui garde son appelation normale. Ceci est valable pour les acides aminés de la série L. c. Cas particulier Lorsque le NH2 est méthylé (important pour la gestion ADN) le NH2 est acéthylé (cf glutathion page 15) 3. La liaison peptidique Liaison amide entre la fonction –NH2 et la fonction –COOH d'un autre acide aminé. H2N – CH – COOH + H2N – CH – COOH → H2N – CH – C – N – CH – COOH + H2O | | | || | | R R' R O H R'

réticulum endoplasmique et principalement au niveau du foie, elle catalyse le transfert de l’acide glucuronique sur les alcools, les acides carboxyliques, les amides et les composés souffrés. Conjugaison au glutathion : Le glutathion S – transférase (GST) catalyse la conjugaison du glutathion sur des apoxydes et des dérivés aromatiques halogénés. Cette réaction est importante car elle sert de mécanisme protecteur contre les métabolites électrophile produites au cours de la phase 1. Conjugaison

physiologique mais devient fonctionnelle en présence de composés oxydables tels que le bleu de méthylène, antidote utilisé dans le traitement des méthémoglobinémies acquises. La méthémoglobine peut également être réduite par l’acide ascorbique et le glutathion réduit. Le dosage de la méthémoglobine doit être effectué rapidement après le prélèvement (le taux de méthémoglobine diminuant de 10 à 20 % toutes les 8 heures). La technique spectrophotométrique, à l’aide d’un cooxymètre avec mesure simultanée

sélénocystéine (SeCys) Cet acide aminé est incorporé pendant la traduction. (il n’existe pas d’ARNt porteur de SeCys, il s’agit d’un ARNt modifié, c’est pourquoi la classification de cet acide aminé est contestée.) Exemples de sélénoprotéines : - Glutathion peroxydase - Désiodase - Sélénoprotéine P 3- Besoins en acides aminés chez l’Homme La plupart des bactéries et des plantes peuvent synthétiser les 20 acides aminés mais seule la moitié est synthétisable chez les mammifères. - Acides aminés

Sorghum bicolor. Figure 3: Comparaison des rendements des génotypes en ETM et STR. Code mutant Nom du gène Rôle putatif dans la réponse à la sécheresse SbEMS 4848 - Caséine kinase - Leucine-rich repeat protein (LRR) Voie de transduction du signal Glutathion S-transférases F11(GST) Détoxificationcellulaire RPM1 (Protéine de Résistance à Pseudomonas syringae pv. Maculicola 1) Interactions intramoléculaires régulatrices O-méthyltransférase Epaississement de la paroi cellulaire Trehalose-6-Phosphate synthase

débordé, c’est donc l’oxydation qui se fait. Pour rendre ce composé moins toxique, l’organisme conjugue ce composé et prend le groupement SH du glutathion pour en faire un composé dérivé conjugué du glutathion, éliminé dans les urines. En cas d’intoxication au paracétamol, la thérapeutique consiste à donner des acides aminés soufrés qui régénèrent la glutathion transférase pour détoxifier le dérivé quinonique hépatotoxique. Facteurs modifiant la métabolisation : En fonction de la corpulence et

sont oxydées en se polymérisant pour former la cystine: Schéma 13 c Le deuxième rôle du couple RedOx thiol-disulfure se fait ressentir chez certains peptides (au moins 2 acides aminés) tels que le glutathion avec ses 3 acides aminés: Glu + Cys- (SH) +Gly. Notons qu’ici, SH est sous forme réduite. Le glutathion (G) élimine l’eau des globules rouges car délétère pour eux. 2G- (SH) + H2O → G- S-S- G + H2O. Ici, la fonction thiol (SH) par oxydation par déshydrogénation devient le disulfure S-S. € 5. Priorités

Heinz anémie hémolytique crises aigues Géographie, paludisme Infection Fèves médicaments IFMT. M. Strobel, 2008 2 L’enzyme Glucose 6 phosphate déshydrogenase ou G6PD • Rôle clé dans le métabolisme énergétique cellullaire : oxydo-réduction du glutathion pour la glycolyse (voie des pentoses) • L’enzyme présente une grande variabilité génétique : certains variants ( 140 mutations connues ) sont déficients et donc non fonctionnels • Si l’activité G6PD est déficiente, des radicaux libres toxiques s’accumulent

glycogène synthétase active est phosphorylée. 15. La glycogène synthétase permet le catabolisme du glycogène. 16. La proline et la Lys participent à la réaction du pourpre de Ruhemann. 17. L’anabolisme synthétise les AA essentiels. 18. Le Glutathion, la créatine, l’élastine contiennent du glycocolle. 19. La bétaïne joue un rôle de toxication. 20. L’Ala par désamination donne le Pyr. 21. L’Ala par transamination donne le Pyr. 22. La glycogène synthétase favorise la dégradation du glycogène